APOBEC3B (Kr.22q.13), A3B, ARP4,ARCD3, PHRBNL

APOBEC3B, A3B

Tämä ABOBEC  on  myös sytidiinideaminaasiperheen jäsen, siis muokaa  RNA:n  sytidiinin  urasiiliksi  DNA-säikeessä   Proteiinin koko on isompi kuin A3A.n, kuten alla olevasta peptidisekvenssistä näkyy ( 357 aminohappoa). Tällä kokoerolla on replikaatiovaiheen  DNA.n säikeeseen pääsyssä  fysikaalista  merkitystä.  Geeni sijaitse  seitsemän geenin klusterissa  kromosomissa 22q13.1.  Verrattuna A3A:n kanssa  A3B valitsee lyhempiä  DNA-säikeitä. A3B geeni on A3A:n välittömässä läheisyydessä ja niiden väliin voi tulla deleetio ja siten muodostuu hybridigeeni.  Deleetion murtumakohdat sijaitsevat geenialuilla, joten deleetioalleeli oletettavasti omaa  A3A:n promoottorin ja koodaavan alueen, mutta  A3B:n 3´UTR-domeenin.   A3B omaa kaksi transkriptivarianttia jotka koodaavat eri isoformeja. Alla on liitetty tiedot b isoformista, muta netissöä on molempien isoformien rakenteet saatavilla. 

• https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/9582

• Also known as A3B; ARP4; ARCD3; PHRBNL; APOBEC1L; bK150C2.2; DJ742C19.2

Summary This gene is a member of the cytidine deaminase gene family. It is one of seven related genes or pseudogenes found in a cluster, thought to result from gene duplication, on chromosome 22. Members of the cluster encode proteins that are structurally and functionally related to the C to U RNA-editing cytidine deaminase APOBEC1.

It is thought that the proteins may be RNA editing enzymes and have roles in growth or cell cycle control. A hybrid gene results from the deletion of approximately 29.5 kb of sequence between this gene, APOBEC3B, and the adjacent gene APOBEC3A. The breakpoints of the deletion are within the two genes, so the deletion allele is predicted to have the promoter and coding region of APOBEC3A, but the 3' UTR of APOBEC3B. Two transcript variants encoding different isoforms have been found for this gene. [provided by RefSeq, Jul 2012]

Expression Biased expression in bone marrow (RPKM 23.5), appendix (RPKM 8.8) and 12 other tissues See more

Preferred Names

DNA C to U-editing enzyme APOBEC-3B

Names

apolipoprotein B mRNA editing enzyme, catalytic polypeptide-like 3B

cytidine deaminase

phorbolin 2

phorbolin 3

phorbolin-1-related protein

phorbolin-2/3

probable DNA dC->dU-editing enzyme APOBEC-3B

Conserved Domains (3) summary

cd01283
Location:8 → 158

cytidine_deaminase; Cytidine deaminase zinc-binding domain. These enzymes are Zn dependent. The zinc ion in the active site plays a central role in the proposed catalytic mechanism, activating a water molecule to form a hydroxide ion that performs a nucleophilic attack on ...

pfam05240
Location:129 → 174

APOBEC_C; APOBEC-like C-terminal domain

pfam08210
Location:17 → 187

APOBEC_N; APOBEC-like N-terminal domain

APOBEC3B peptide , isoform b and history

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/NP_001257340.1

b isoform  357 aminoacids 

ORIGIN      
        1 mnpqirnpme rmyrdtfydn fenepilygr sytwlcyevk ikrgrsnllw dtgvfrgqvy
       61 fkpqyhaemc flswfcgnql paykcfqitw fvswtpcpdc vaklaeflse hpnvtltisa
      121 arlyyywerd yrralcrlsq agarvkimdy eefaycwenf vynegqqfmp wykfdenyaf
      181 lhrtlkeilr ylmdpdtftf nfnndplvlr rrqtylcyev erldngtwvl mdqhmgflcn
      241 eldpaqiyrv twfiswspcf swgcagevra flqenthvrl rifaariydy dplykealqm
      301 lrdagaqvsi mtydefeycw dtfvyrqgcp fqpwdgleeh sqalsgrlra ilqnqgn
//

(Suomalaisille) PubMed  esittää listan artikkeleita, jotka käsitelevät tätä geeniä ja sen koodaamaa proteiinia AB3.
Muutamasta teen lyhyttä suomennosta  seuraavaan artikkeliin.Ttässä on kooste PubMed-lähteestä.
Näitä tietoja  ei kannata kaikkia  paljon suomentaa, koska  ne, jotka  käyttävät tietueita käyttävät kansainvälisesti samaa kieltä. Suomaaliset jotka tekevät tiedettä, kääntävät kaiken englanniksi.  Mutta jos löytyy esim suomalaista artikkelia kasankielellä  näistä APOBEC- proteiineista,  liitän blogiin sitaatin.  Suomennosten  tarkoitus on lähinnä herättää mielenkiinto tällaistenkin tekijöiden olemassaoloon.  Syöpä ja virus ovat  suuria mustia  varjoja ihmiskunnan yllä, mutta siitä varjosta  voidaan selvittää proteiini toisensa jälkeen työpöydälle pohdittavaksi keinoja  voitaa  patogeeneja ja syöpää.  Jokainen proteiini on vain pieni murunen hyvin suuressa palapelissä, jota koko maailman tiedemiehistä koetata koota ja ratkaista. Siihen tarvitaan englannin kieli eikä ole aikaa kieliriitoihin. Tällä asialla on kiirekin, ei vain syövän  ongelmien ratkaisuun, vaan lisääntyvien retrovirusten  takia.

Related articles in PubMed

1. Enzyme cycling contributes to efficient induction of genome mutagenesis by the cytidine deaminase APOBEC3B. Adolph MB, et al. Nucleic Acids Res, 2017 Nov 16. PMID 28981865, Free PMC Article
2. Observation by Real-Time NMR and Interpretation of Length- and Location-Dependent Deamination Activity of APOBEC3B. Wan L, et al. ACS Chem Biol, 2017 Nov 17. PMID 28952713
3. APOBEC3B lysine residues are dispensable for DNA cytosine deamination, HIV-1 restriction, and nuclear localization. Molan AM, et al. Virology, 2017 Nov. PMID 28841445,
4. Structural determinants of APOBEC3B non-catalytic domain for molecular assembly and catalytic regulation. Xiao X, et al. Nucleic Acids Res, 2017 Jul 7. PMID 28575276, Free PMC Article
5. APOBEC3B cytidine deaminase targets the non-transcribed strand of tRNA genes in yeast. Saini N, et al. DNA Repair (Amst), 2017 May. PMID 28351647, Free PMC Article

See all (119) citations in PubMed

See citations in PubMed for homologs of this gene provided by HomoloGene

GeneRIFs: Gene References Into FunctionsWhat's a GeneRIF?

1. review of current understanding of APOBEC3A and APOBEC3B biology in human papillomavirus Infection restriction, evolution, and associated cancer mutagenesis
2. This study found that A3B C-terminal domain shows higher activity toward its target sequence in short ssDNA and efficiently deaminates a target sequence located near the center of ssDNA.
3. Data show that the larger oligomeric state of APOBEC3B (A3B) inhibited its activity.
4. APOBEC3B*c.783delG showed evidence of modest association with breast cancer and seemed to contribute to earlier onset of the disease.
5. Data show that APOBEC3B (A3B) expression is inversely related to p53 status in different cancer types and demonstrate that this is due to a direct and pivotal role for p53 in repressing A3B expression.
6. Structural determinants of APOBEC3B non-catalytic domain for molecular assembly and catalytic regulation have been reported.
7. A lysine-free derivative of human APOBEC3B was constructed and shown to be indistinguishable from the wild-type enzyme in DNA cytosine deamination, HIV-1 restriction, and nuclear localization activities.
8. exposures to relevant environmental factors might induce APOBEC3A or APOBEC3B expression above genotoxic levels and initiate tumorigenesis in a tissue-specific manner in the right cellular environment where ssDNA is available
9. APOBEC3B expression increased the incorporation of genomic uracil, invoked DNA damage response (DDR) biomarkers and caused cell cycle arrest.
10. The findings demonstrate that covalently-closed circular DNA levels are significantly lower in hepatocellular carcinoma tissues, and that the lower levels are likely to stem in part from up-regulation of APOBEC3B.

Submit: New GeneRIF Correction See all GeneRIFs (83)