Aromaattisten aminohappojen spektraaliset ominaisuuudet

LÄHDE:  https://www.bio.cmu.edu/courses/03231/LecF04/Lec04/lec04.html 

Maksimiabsorptiokohdat:  tryptofaani 280 nm, Tyrosiini 274 nm, Fenylalaniini 257 nm.DNA vertailun vuoksi: 260 nm.

Spectral properties of amino acids Trp, Tyr, and Phe contain conjugated aromatic rings. Consequently, they absorb light in the ultraviolet range (UV). The extinction coefficients (or molar absorption coefficients) of these three amino acids are:

Amino acid	Extinction Coefficient e (lmax)
Trp	5,050 M-1cm-1 (280 nm)
Tyr	1,440 M-1cm-1 (274 nm)
Phe	220 M-1cm-1 (257 nm)

The amount of light absorbed by a solution of concentration [X] is given by the Beer-Lambert Law:

where

A is termed the "absorbance" of the sample;

I₀ is the intensity of the incident light;

I is the intensity of the light that leaves the sample;

e is the molar extinction coefficient at a specific wavelength, e.g. at l_max;

[X] is the concentration of the absorbing species; and

l is the path length (usually 1 cm).

A solution that does not absorb any light (I=I_o) has an absorbance of 0. A solution that absorbs most of the light that passes through it, has a large absorbance. For example, if 90% of the light were absorbed, I_o/I = 10, and A = 1.0. The above table shows that Trp absorbs UV light the strongest. Furthermore, since both Trp and Tyr show the maximum light absorbance at approximately 280 nm the absorption maximum of most proteins is around 280 nm. In contrast, the absorption maximum for nucleic acids is approximately 260 nm.

Sähkömagneettisen säteilyn vaikutuksesta orgaanisiin vetysidoksiin. esimerkki Monifotonivaikutus

Aihepiiri. STUK kirja 6. 125

SÄHKÖMAGNEETTISET KENTÄT

ESIMERKKI 4.1 Monifotonivaikutus

Tehtävä: Lasketaan kuinka monta samanaikaista fotoniosumaa tarvitaan, jotta vetysidos katkeaisi.

Keskimääräinen sidosenergia yhdessä moolissa

on yleensä suurempi kuin 4 200 J/mol, jolloin yhden sidoksen energia

saadaan jakamalla keskimääräinen sidosenergia

Avogadron luvulla 6,022 .10E23 1/mol.

Merkintä 1/mol tarkoittaa atomien lukumäärää moolia kohden.

Yhden sidoksen energiaksi E saadaan kaavasta (4.2)

E on yhtäsuuri tai suurempi kuin 6.9 *10 Exp (-21) J = 0,043 eV = 1,6 kT.

k = Boltzmanin vakio (J/K) ja T on Kelvin asteita (K)

Oletetaan, että yksittäiseen kemialliseen sidokseen osuvien foto-

nien kokonaisenergian on oltava suurempi kuin 1 kT, jotta sidos

voisi katketa.

Sidoksen hajottamiseen tarvittavien fotoneiden määrä N on siten

Kaavasta (4.3)

N = kT / hf

jossa hf on yhden fotonin energia. ( Taajuus * Planckin vakio )

Jos taajuudeksi valitaan 30 GHz (millimetriaaltoja), kuten tutkassa,

N on noin 200 kvanttia ( 200 fotonia)

Tarvitaan siis vähintään 200 fotonin samanaikainen osuma yhteen ja samaan vetysidokseen, jotta se katkeisi.

Usean fotonin samanaikaista osumista kemialliseen sidokseen voidaan arvioida monimutkaisilla todennäköisyyslaskelmillla.

Pickardin ja Morosin suorittamat laskelmat osoittavat, että 200 radiotaajuisen fotonin samanaikaisen osuman todennäköisyys on alle 1 *10 Exp (-800 )

eli käytännössä mahdoton tapahtuma.

On myös huomattava, että yhden vetysidoksen katkeaminen esimerkiksi DNA-molekyylissä ei ole kovin dramaattinen tapahtuma. Sidokset katkeilevat satunnaisesti myös lämpöliikkeen vaikutuksesta, mutta korjautuvat useimmiten saman tien.

Merkittäviä fotokemiallisia muutoksia alkaa esiintyä vasta UV-alueella, jossa yhden fotonin energia on yli 3 eV tai 100 kT

(UV alueella taajuudet ovat 11 PetaHerziä, aallonpituudet 300 nm luokkaa )

Ionisaatiorajana pidetään 3 Phz, 100 nm, yli 12 eV. Klassinen ionisaatioraja on 13.6 eV.

( Jonisoivan säteilyn kuten Röntgensäteilyn taajuudet ovat jo Exaherzien aluetta, missä aallonpituudet ovat pikometriluokkaa ja fotonin energiat 120 kV luokkaa. Käsitettävintä onkin käyttää kuvauksessa fotonienergiamittoja.)

.

On hyvä pitää mielessä, että solussa tapahtuu kemiallisten sidosten

katkeilua koko ajan myös itsestään, ilman ulkoa tulevaa ärsykettä tai

altistavaa ainetta. Muutokset voivat ilmetä spontaaneina mutaatioina,

joiden syntymiseen vaikuttavat muun muassa DNA-molekyylin yleinen

kemiallinen reaktiivisuus sekä ne virheet, joita suurien molekyylien kah-

dentumisessa usein tapahtuu.

Tehokkaasta DNA-korjautumisesta huolimatta myös osa spontaanisti syntyvistä vaurioista jää siis korjautumatta tai korjautuu väärin. Nykytietämyksen perusteella spontaaneja vaurioita arvellaan tapahtuvan yhdessä solussa yhden päivän aikana noin 100 – 500.

Musitiin 25.3. 2015

Kromatiinia muokkaavat proteiinikompleksit

Löysin kirjastosta viikko sitten kirjan

J.L. Workman ( Ed.) Protein Complexes that Modify Chromatin 

. Kirja oli painettu vuonna 2003, joten siihen asti mahdollisia asioita oli katsahdettu. Kirjan sisältö selvittänee parhaiten mitä proteiineja asiaan kuuluu: otan alusta  otsikoita tähän:

(1) T. Ito.  NUCLEOSOME Assembly and remodeling 

 ( Structure, Histone deposition, Stepwise core histone transfer on to supercoiled plasmid DNA,  ATP-dependent assembly of periodic nucleosome arrays in vitro,  Nucleosome is mobilized in vitro, Kinetics of chromatin assembly in vitro, Visualization of nucleosome particle formation; ATP-dependent nucleosome remodeling, Core histone acetylation and chromatin fluidity; Fine tuning of chromatin assembly and remodeling.

(2) J.A. Sharp, P.D. Kaufman. CHROMATIN  PROTEINS  are determinants of CENTROMERIC  function.

(Centromeric structure, sequence elements , Centromeric  Repeats in higher  eucaryots, Chromatin deposition  and  Centromeric  function, Conserved heterochromatin proteins at centromeres in higher eukaryocytes, marking pericentric nucleosomes: Histone H3 lysine methylation and the propagation oc centromeric heterochromatin, Factors Downstream of HP1 Heterochromatin association; recruitment of COHESIN to CENTROMERES, HP1 and large subunit of CAF-1(Chromatin assembly factor 1) , Assembly of KINETOCHORE: The formation of the NUCLEOSOMES.; Containing an H3 isoform  at CENTROMERIC CHROMATIN.

(3) R.Kellum. HP1-complexes and heterchromatin assembly

Heterochromatin, definition: condensed, transcriptionally  highly inert; gene silencing properties. , late repliocating.
 ( Euchromatin is decondensed and activ.)
 Heterochromatin Protein 1= HP1.  Heterochromatin assembly. Histone binding. Cooperative self-association.,  
HP1- interacting proteins. .
TIF1 (Transcriptional  reculation by NR),
SP100 (Nuclear body protein; transcriptional regulation) , 
ATRX ( chromatin remodeling),
HP1 and nuclear architecture, LBR (Nuclear envelope protein Lamin B Receptor) , INCENP (chromosome passanger inner centromere protein),
 Cohesin  ( sister chromatid adhesion during metaphase) ,
Ku70 ( telomere maintenance protein) , Heterochromatin maintenance, functions.

(4) K.Yokomori. SMC protein complex and the maintenance of chromosome integrity.

SMC (Structural Maintenance of Chromosomes) -protein structure, Major SMC-containig complexes in eukaryocytes  Condensin and Cohesin.  
ATPase activity of SMC-complexes. Role of Cohesin in sister chromatid cohesion, Spindle organization and DNA repair. Cohesion in S phase. Role of cohesin in KINETOCHORE function; Effects of Cohesin bipolar attachment of spindles to kinetochores, Cohesin at spindle poles. Cohesin binding to nuclear matrix. Cohesin function in DNA damage repair.
Condensin is required in mitotic and interphase chromatin organization. Regulation of condensin during Cell Cycle. .Nuclear condensin foci in reinitiation of condensation. Mechanism of chromosome targeting of condensin. Direct binding to chromatin,  Mitotic chromosome targeting of condensin; Interphase condensing binding to chromatin

(5) K.R. Katsani , T. Mahmoudi, C.P. Verrijzer. Selective gene regulation by WSI/SNF related Chromatin remodeling factors  
Families of ATP-dependent chromatin remodeling factors
Function of remodeles during gene regulation
 Mechanism of transcriptional activation of remodelers
Global chromatin scanning by remodelers
Activator mediated recruitment of remodelers
Chromatin remodeling  versus transcriptional activation
The order of events during gene activation
Functional specialization among remodelers
Chromatin remodeling in development
Polycomb group and Trithorax group proteins maintain patterns of gene expression during development
Sequence specific DNA-binding proteins recruit remodelers to regulate developmental gene expression
Role of gene remodelers in the control of cell differentiation
SWI/SNF complexes play an essential role during early mammalian development

(Chromatine structure underlies many so-called epigenetic phenomena leading to mitotically stable propagation of differential expression of genetic information)( Epigenetic memory)

(6) W.Wang: The SWI/SNF family of ATP-dependent chromatin remodelers: Similar mechanims för diverse functions...

Nämä asiat ovat kirjan sivuilla 1- 169. kirjassa on 300 s.