Leta i den här bloggen

Visar inlägg med etikett (C_IV PRYSPRY). Visa alla inlägg
Visar inlägg med etikett (C_IV PRYSPRY). Visa alla inlägg

fredag 27 april 2018

TRIM25 (Kr.17q22), ZNF147, EFP,(C_IV-PRY/SPRY)

TRIM25 Kr. 25 (Kr.17q22), ZNF147, EFP, POB1, TEF3,(C_IV, PRY SPRY

(Old TRIMs joukkoon kuuluva, rakenne selvitetty 1993,  1995 aikoihin  ja siinä kuvataan aluksi kolme sinkkiä sitovaa domeenia RING, BBox1, Bbox 2 ja sitten Coiled -coil domeeni ja 3 ”RFP -like”domeenia, ”ringfingerproteiinin kaltaista domeenia ” mutta toisissa kaavakuvissa mainitaan nykyluokitelu C-IV-terminaalin mukaan  PRY/SPRY tyyppiseksi. 
Rakenteesta havaitsee monia yksityiskohtia, joka lie tyypillistä vain TRIM25-sinkkisormiproteiinirakenteelle.
 Tämä näkyy referenssisekvenssistä, joka  on saatavilla netissä. Otan kopiontalteen. 

Runsasyksityiskohtainen TRIM25 luokitellaan C-IV PRY/SPRY rakenteisiin ( siis sekvenssistä on luettavissa hahmoa -p- r- y- s- p-r-y ) jaksosta 459-627 ”PRY_SPRY_TRIM25”. 
Peptidipituudeksi on tässä referenssissä valittu 1-630 aminohappoa. Tämä proteiini sijoittautuu sytoplasmaan. Mutta sen rakenteesta näkee, että sillä on DNA:ta sitomaan pystyvää- ja dimerisaatio-transaktivaatiodomeenia, joten se voi toimia transkriptiotekijänä, kuten usea TRIM-perheen proteiini. Geenin ilmentyminen säätyy ylös estrogeenistä. Tästä tuli varhain nimikin EFP (Estrogen-responsive Finger Protein). Nyt pidetään sitä primäärivastegeeninä estrogeenin vaikutuksissa rintasyöpään. Geenin ilmenemä on yleistä luuytimessä, ihossa ja 25 muussa kudoksessa.

EFP; Z147; RNF147; ZNF147 Summary. The protein encoded by this gene is a member of the tripartite motif (TRIM) family. The TRIM motif includes three zinc-binding domains, a RING, a B-box type 1 and a B-box type 2, and a coiled-coil region. The protein localizes to the cytoplasm. The presence of potential DNA-binding and dimerization-transactivation domains suggests that this protein may act as a transcription factor, similar to several other members of the TRIM family. Expression of the gene is upregulated in response to estrogen, and it is thought to mediate estrogen actions in breast cancer as a primary response gene. [provided by RefSeq, Jul 2008] Expression. Ubiquitous expression in bone marrow (RPKM 21.8), skin (RPKM 15.8) and 25 other tissues See more
 

TRIM25 rakenteen konservoidut domeenit:

Conserved Domains (3) summary
cd13736
Location:459 → 627
SPRY_PRY_TRIM25; PRY/SPRY domain in tripartite motif-containing domain 25 (TRIM25)
cl00087
Location:180 → 252
HR1; Protein kinase C-related kinase homology region 1 (HR1) domain that binds Rho family small GTPases
cl17238
Location:13 → 53
RING; RING-finger (Really Interesting New Gene) domain, a specialized type of Zn-finger of 40 to 60 residues that binds two atoms of zinc; defined by the 'cross-brace' motif C-X2-C-X(9-39)-C-X(1-3)- H-X(2-3)-(N/C/H)-X2-C-X(4-48)C-X2-C; probably involved in ...
Rakenne ( 1 kpl esitetty)  Kannattaa muuten katsoa GenPept lähde!
GenPept

TRIM25 geeniin liittyviä artikkeleita. _Related articles in PubMed

Kiinnostavia artikkeleita   tämän TRIM25 antivirusvaikutuksista.  

GeneRIFs: Gene References Into Functions

TRIM25 ja paramyxovirukset 

Suomennosta:
 Paramyxoviruksen V-proteiinit ovat tunnettuja antgonisteja RIG-1-reseptorin kaltaisille reeptoreille (RLR) ja tekevät  interaktiota MDA5:n kanssa ( , joka tunnistaa pitkiä RNA viruksia). Tutkijat selvittävät myös Nipa V-proteiinin interaktioita sekä RIG-1 :n säätelyproteiinin TRIM25:n että RIG-1:n kanssa. (RIG-1 tunnistaa lyhyitä RNA-viruksia).

 He tekivät myös huomioita näiden mainittujen isäntäkehon proteiinien (TRIM25, RIG-1, RLR MDA5) interaktioista tuhkarokkoviruksen, Sendai -viruksen ja parainfluenssaviruksen V-proteiinien kanssa.Näitä interaktioita välittää viruksen puolelta V-proteiinin konservoitu C-terminaalinen domeeni, joka sitoutuu peräkkäisiin CARD domeeneihin ( kaspaasiaktivaatio- ja rekrytointidomeeneihin joita  RIG-1 omaa ja joka on se kohta, mitä TRIM25 ubikitinoi,) ja TRIM25:n SPRY-domeeniin ( joka välittää TRIM25 interaktion RIG-1 CARD- domeenin kanssa).

 Edelleen tutkijat osoittivat, että viruksen V-interaktio TRIM25:n  ja RIG_1:n kanssa estää TRIM25-välitteisen RIG-1-ubikitinaation ja täten katkaisee RIG-1 signaloinnin alavirran MAVS:lle (mitokondrian antivirussignalointiproteiinille) . Tämä mekanismi on uusi löytö paramyxovirusten V-proteiinin kyvystä estää luonollinen immuunivaste , joka on selvästi eri kuin se, mikä jo tunnetaan: nimittäin niiden V-proteiinien kyky estää MDA5- ja STAT1- välitteiset luonnolliset immuunivasteet ( MDA5 ja STAT1 antagonismilla). 

MERKITYS: Isäntäkehon RIG-1 signalointitie on parainfluenssavirusinfektiossa avainasemassa oleva varhaiseste , koska siitä seuraa nopea antivirusvasteen aloitus. Tässä tutkimuksessa osoitetaan, että paramyxoviruksen V-proteiinit tekevät interaktion RIG-1:n kanssa ja aktivoivat sen keskeyttäen täten antivirurssignalointitien ja nopeuttavat näin viraalia replikoitumista.
  • Paramyxovirus V proteins are known antagonists of the RIG-I-like receptor (RLR)-mediated interferon induction pathway, interacting with and inhibiting the RLR MDA5. We report interactions between the Nipah virus V protein and both RIG-I regulatory protein TRIM25 and RIG-I. We also observed interactions between these host proteins and the V proteins of measles virus, Sendai virus, and parainfluenza virus. These interactions are mediated by the conserved C-terminal domain of the V protein, which binds to the tandem caspase activation and recruitment domains (CARDs) of RIG-I (the region of TRIM25 ubiquitination) and to the SPRY domain of TRIM25, which mediates TRIM25 interaction with the RIG-I CARDs. Furthermore, we show that V interaction with TRIM25 and RIG-I prevents TRIM25-mediated ubiquitination of RIG-I and disrupts downstream RIG-I signaling to the mitochondrial antiviral signaling protein. This is a novel mechanism for innate immune inhibition by paramyxovirus V proteins, distinct from other known V protein functions such as MDA5 and STAT1 antagonism. IMPORTANCE The host RIG-I signaling pathway is a key early obstacle to paramyxovirus infection, as it results in rapid induction of an antiviral response. This study shows that paramyxovirus V proteins interact with and inhibit the activation of RIG-I, thereby interrupting the antiviral signaling pathway and facilitating virus replication.
Kommenttini: (Paramyxoviruksista perustietoa: Niistä parotiittivirus ja tuhkarokkovirus ovat  saaneet vastaansa rokotteen. RSV-virusta vastaan ei ole vaaratonta rokotetta. Se on varsinainen häivevirus tässä perheessä. https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK8461/ , siis sillä lienee vähemmän ag materiaalia, johon voi perustaa  rokotteen. https://www.cdc.gov/features/rsv/index.html

TRIM25 kuuluu RIG-1 signalosomiin

(Suomennosta) Antiviraalivasten tiet indusoivat interferonia signalosomien avulla. Ne ovat erittäin sofistisia signaloivien kompleksin koostumisjärjestelmiä kuten RIG-1 signalosomi (lyhyiden RNA virusten havaitsija). RIG-signalosomia säätelee K63-linkkiytyneet polyubikitiiniketjut, joita TRIM25, E3 -ubikitiiniligaasi syntetisoi. Tutkijat ovat aiemmin osoittaneet, että TRIM25:n C-C-domeeni on stabiili, dimeerissä muodostaa antiparalleelin, joka omaa kaksikatalyyttistä RING-domeenia pidentyneen sauvan molemmissa päissä. RING-domeeni on erillillinen itsestään assosioituva motiivi, joka dimeerinä rekrytoi ubikitiiniä konugoivaa entsyymiä E2. Katalyysiin vaaditaan RING-dimerisaatio, myös TRIM25- välitteiseen RIG-1 ubikitinaatioon, interferonin induktioon ja antivirusaktiivisuuteen. Tutkijat osoitavat myös, että TRIM25:n SPRY-domaanin sitoutuminen RIG-1 effektoridomeeniin edistää RING-dimerisaatiota ja E3-ligaasiaktiivisuutta. Nämä tutkimustulokset osoitavat, että TRIM25 osallistuu aktiivisti RIG_1-signalosomin ”higher-order assembly” kompleksiin ja avustaa RIG-1 väliteisen antivirusvasteen tehokkuuden hienosäädössä.
  • Antiviral response pathways induce interferon by higher-order assembly of signaling complexes called signalosomes. Assembly of the RIG-I signalosome is regulated by K63-linked polyubiquitin chains, which are synthesized by the E3 ubiquitin ligase, TRIM25. We have previously shown that the TRIM25 coiled-coil domain is a stable, antiparallel dimer that positions two catalytic RING domains on opposite ends of an elongated rod. We now show that the RING domain is a separate self-association motif that engages ubiquitin-conjugated E2 enzymes as a dimer. RING dimerization is required for catalysis, TRIM25-mediated RIG-I ubiquitination, interferon induction, and antiviral activity. We also provide evidence that RING dimerization and E3 ligase activity are promoted by binding of the TRIM25 SPRY domain to the RIG-I effector domain. These results indicate that TRIM25 actively participates in higher-order assembly of the RIG-I signalosome and helps to fine-tune the efficiency of the RIG-I-mediated antiviral response.
     

TRIM25 ja Dengue virus (flavivirus)

(Suomennosta) 
Dengueviruksen globaali leviäminen on lisäännyt virusten geneettistä diversiteettiä , mikä liittyy suurempaan epidemiseen potentiaaliin. Nämä viraalit kuntoisuudet (viral fitness) taas ovat vaikeita määritellä. Tutkijat keskittyivät selvittämään asiaa dengueviruksella:  Puerto-Ricon 1994 epidemian vieras ja kotimainen Denguevirus otettiin tutkittavaksi. Alueelle vieras serotyyppi tuotti kohonneita flavivirus-RNA pitoisuuksia ja osoitti sekvenssista riippuvaa sitoutumista TRIM25 proteiiniin estäen sen funktiota virussensorijärjstelmässä (RNA- RIG-1 /MAVS/ IFN tuotanto/antivirusgeenien herätys). Osoitettiin tehoa hankkineen virusRNA:n ja isäntäproteiinin interaktio, se evaasiotapa, jolla virus vältti luonnollisen immuniteetin vasteen. Todettiin että evaasiokyky johtui viruksen kohonneesta virulenssista ja niin se aiheutti epidemian.
  • The global spread of dengue virus (DENV) infections has increased viral genetic diversity, some of which appears associated with greater epidemic potential. The mechanisms governing viral fitness in epidemiological settings, however, remain poorly defined. We identified a determinant of fitness in a foreign dominant (PR-2B) DENV serotype 2 (DENV-2) clade, which emerged during the 1994 epidemic in Puerto Rico and replaced an endemic (PR-1) DENV-2 clade. The PR-2B DENV-2 produced increased levels of subgenomic flavivirus RNA (sfRNA) relative to genomic RNA during replication. PR-2B sfRNA showed sequence-dependent binding to and prevention of tripartite motif 25 (TRIM25) deubiquitylation, which is critical for sustained and amplified retinoic acid-inducible gene 1 (RIG-I)-induced type I interferon expression. Our findings demonstrate a distinctive viral RNA-host protein interaction to evade the innate immune response for increased epidemiological fitness.

HPV (dsDNAvirus) tekee TRIM25-RIG-1-MAVS-signaloinnin tyhjäksi eräällä virusproteiinillaan(E6).

Suomennosta: Retiinihapon indusoima geeni-1 eli RIG-1 on avain-PRR (patogeenin mallintunnistusreseptori), joka tunnistaa viruksen RNA:ta ja sitten tekee tiedonannon mitokondria- adaptorille MAVS (= mitokondrian antivirussignaaliproteiini) ja näin liipaistuu esiin signaalikaskadi (ketjureaktio), joka johtaa 1-tyypin interferonin tuotantoon.Tämä signaloinitakseli saa alkunsa TRIM25:n tekemästä RIG-1:n K63-ubikitinaastiosta , joka edistää RIG-1:n ja MAVS:in interaktiota. Äskettäin on tunnistettu USP15, joka on TRIM25:n ylävirran säätelijä stabiloiden entsyymiä poistamalla hajoitustiehen johtavan K-48-linkkiytyneen polyubikitinaation ja näin se lopulta edistää RIG-1:stä johtuvia sytokiinivasteita.
    Tässä tutkimustyössä tutkijat osoittavat, että onkoproteiini E6, dsDNA-virus HPV-tyypistä 16 ja eräästä toisesta HPV-tyypistä muodostivat kompleksin TRIM25 ja USP15:n kanssa ihmisen soluissa. TRIM25:n K48-linkkiytynyt ubikitinaatio lisääntyi huomattavasti E6-vaikutuksesta ja siitä johtuen TRIM25:n hajoaminen lisääntyi . Edelleen tutkijat osoittivat, että TRIM25:n suorittama RIG:n K63-ubikitinaatio ja samoin CARD-välitteinen interaktio MAVS:in kanssa estyivät. HPV16 E6 (mutta ei E7) suppressoi, vaimensi, RIG-1 välitteistä  IFNbeta-kemokiinien ja interferonilla stimuloituvien geenien (ISG) induktiota. Lisäksi osoitettiin, että TRIM25-RIG-1-MAVS-kolmikko on tärkeä antivirusimmuunivasteen aikaansaamisessa myös HPV16 infektiossa. Tutkimuksessa tunnistettiin  täten  uusi immuunievaasiomekanismi, joka on konservoitunut eri HPV-kannoissa ja viittaa siihen, että RIG-1 signalointitie omaa tärkeän osan HPV-infektion aiheuttamassa luonnollisessa immuunivasteessa.   ( HPV kuuluu pienen dsDNA.n omaaviin papillomaviruksiin)
  • MERKITYS: HPV:n ylläpitämä pinttynyt infektio ja sen tumorigeenisyys vaatii monien soluprosessien manipulointia virukselta ja niihin kuuluvat luonnolliset immuunivasteet. Tässä on osoitettu, että HPV E6-onkoproteiini antagonisoi luonnollisen immuniteetin sytoplasmisen sensorin RIG-1:n aktivaatiota kohdentamalla ylävirran säätelyentsyymeihin TRIM25 ja USP15. Tutkijat osoittavat myös, että RIG-1 signalointikaskadi on tärkeä luonnollisessa antivirusimmuunivasteessa HPV16-infektiota kohtaan. Samalla tutkimus antaa näyttöä RIG-1:n ratkaisevasta osuudesta isäntäkehon antiviruvasteessa pieniä DNA-viruksia kohtaan, johon tämä Papillomaviridae-perhe kuuluu. RIG-1 tunnetaan lähinnä RNAvirusinfektioiden sensorina ja siinä sen osuus on luonnehdittu hyvin.
    Lisätietoa HPV viruksesta joka on pieni dsDNAvirus
  • Retinoic acid-inducible gene I (RIG-I) is a key pattern recognition receptor that senses viral RNA and interacts with the mitochondrial adaptor MAVS, triggering a signaling cascade that results in the production of type I interferons (IFNs). This signaling axis is initiated by K63-linked ubiquitination of RIG-I mediated by the E3 ubiquitin ligase TRIM25, which promotes the interaction of RIG-I with MAVS. USP15 was recently identified as an upstream regulator of TRIM25, stabilizing the enzyme through removal of degradative K48-linked polyubiquitin, ultimately promoting RIG-I-dependent cytokine responses. Here, we show that the E6 oncoprotein of human papillomavirus type 16 (HPV16) as well as of other HPV types form a complex with TRIM25 and USP15 in human cells. In the presence of E6, the K48-linked ubiquitination of TRIM25 was markedly increased, and in line with this, TRIM25 degradation was enhanced. Our results further showed that E6 inhibited the TRIM25-mediated K63-linked ubiquitination of RIG-I and its CARD-dependent interaction with MAVS. HPV16 E6, but not E7, suppressed the RIG-I-mediated induction of IFN-β, chemokines, and IFN-stimulated genes (ISGs). Finally, CRISPR-Cas9 gene targeting in human keratinocytes showed that the TRIM25-RIG-I-MAVS triad is important for eliciting an antiviral immune response to HPV16 infection. Our study thus identifies a novel immune escape mechanism that is conserved among different HPV strains and further indicates that the RIG-I signaling pathway plays an important role in the innate immune response to HPV infection.IMPORTANCE Persistent infection and tumorigenesis by HPVs are known to require viral manipulation of a variety of cellular processes, including those involved in innate immune responses. Here, we show that the HPV E6 oncoprotein antagonizes the activation of the cytoplasmic innate immune sensor RIG-I by targeting its upstream regulatory enzymes TRIM25 and USP15. We further show that the RIG-I signaling cascade is important for an antiviral innate immune response to HPV16 infection, providing evidence that RIG-I, whose role in sensing RNA virus infections has been well characterized, also plays a crucial role in the antiviral host response to small DNA viruses of the Papillomaviridae family. 

TRIM ja inluenssa A-virus. Kuva RIG-1 signalosomista

Muihin RNA viruksiin verrattuna tämä jo vaikuttaa kiltiltä  ja virittelee  immuunivastetta ja pitää sen ajan tasalla vuodesta toiseen plastisesti. Ehkä se on edullista  ihmisen globaalin genomin  TRIMpankille.  Ja varsinkin aiheuttaa, että ihmiskunta pitää näkymättömiä viruksia  olevaisina ja kombinoi rokotteita. Kognitiivisesti  edullinen virus.

TRIM25 ja retrovirus ?

TRIM-proteiinien coiled coil-rakenne  on tarpeen kun  TRIM-prooteiini dimerisoituu-. Nämä helikaaliset jaksot asettuvat antiparalleelisti  sitten, että dimeerissä on RING-muodostuma molemmissä päädyissä.  N-terminaaliset  katalyyttiset RING-domeenit ovat "sauvassa" päissä ja keskellä dimeerissä on C-terminaaliset  subtraatteja sitovat domeenit.  Tosi työkalu!  Tämäkin tertiäärinen ja kvaternaarinen rakenne on TRIMproteiineille konservoitunut.
 Tässä artikkelissa kerrotaan, miten  coiled-coil (helikaalialue)  organisoi  TRIM25:n suorittaman  RIG-1 polyubikitinaation ja  täten  virusRNA:n tunnistuskompleksin.
 Mitä retrovirukseen tulee, artikkelissa maintiaan TRIM5alfan  dimeerien  kyky järjestyä hexagonaalisesti ja tunnistaa  HIV-1 kapsidiverkosto ja aiheuttaa sille  restriktiota-  Mutta  tässä yhteydessä ei puhuta TRIM25 osuudesta  retrovirusten tunnistukseen.  Niitä tietoja voi hakea päinvastoin siitä lähteestä, missä  kuvataan, että retrovirus tunnistaa  TRIM25:n jostain syyystä
..
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22082156 ) Knockdown of tripartite motif containing 25 (TRIM25) by siRNA enhances the early stages of HIV-1 replication in HeLa-CD4 cells infected with viral pseudotypes HIV89.6R and HIV8.2N
Retrovirusten vastaista luonnollista  immuniteettia seulotaan hyvin laajalti esiin. 
https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24550273/  (sivumennen maintien tässä yhteydessä) ..
  • Tripartite motif (TRIM) proteins make up a large family of coiled-coil-containing RING E3 ligases that function in many cellular processes, particularly innate antiviral response pathways. Both dimerization and higher-order assembly are important elements of TRIM protein function, but the atomic details of TRIM tertiary and quaternary structure have not been fully understood. Here, we present crystallographic and biochemical analyses of the TRIM coiled-coil and show that TRIM proteins dimerize by forming interdigitating antiparallel helical hairpins that position the N-terminal catalytic RING domains at opposite ends of the dimer and the C-terminal substrate-binding domains at the center. The dimer core comprises an antiparallel coiled-coil with a distinctive, symmetric pattern of flanking heptad and central hendecad repeats that appear to be conserved across the entire TRIM family. Our studies reveal how the coiled-coil organizes TRIM25 to polyubiquitylate the RIG-I/viral RNA recognition complex and how dimers of the TRIM5α protein are arranged within hexagonal arrays that recognize the HIV-1 capsid lattice and restrict retroviral replication. 

 TRIM 25 , SARS CoV ja MERS CoV

http://jvi.asm.org/content/early/2017/01/26/JVI.02143-16.full.pdf
Vaikuttaa siltä että molemmat koronavirukset  N-proteiineillaan  inhiboivat  TRIM25-välitteisen RIG-1-ubikitinaation  tekemällä interaktion  TRIM25:n SPRYdomaaniin. Täten estyy RIG-signalosomivälitteinen   luonnollisen immuniteetin varhaisvaste molemmille koronaviruksille.
Upplagd av kl. Inga kommentarer:
Etiketter: , , , ,

torsdag 26 april 2018

TRIM72 (Kr.16p11.2) MG53, Mitsugumin-53, (C_IV, PRY_SPRY)

TRIM72, (Kr.16p11.2), MG53, mitsugumin-53.



tripartite motif-containing protein 72 [Homo sapiens]
NCBI Reference Sequence: NP_001008275.2
Identical Proteins FASTA Graphics 



LOCUS       NP_001008275             477 aa            linear   PRI 02-OCT-2017
DEFINITION  tripartite motif-containing protein 72 [Homo sapiens].
ACCESSION   NP_001008275
VERSION     NP_001008275.2
DBSOURCE    REFSEQ: accession NM_001008274.3
KEYWORDS    RefSeq.
SOURCE      Homo sapiens (human)
  ORGANISM  Homo sapiens
            Eukaryota; Metazoa; Chordata; Craniata; Vertebrata; Euteleostomi;
            Mammalia; Eutheria; Euarchontoglires; Primates; Haplorrhini;
            Catarrhini; Hominidae; Homo.
REFERENCE   1  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Lemckert FA, Bournazos A, Eckert DM, Kenzler M, Hawkes JM, Butler
            TL, Ceely B, North KN, Winlaw DS, Egan JR and Cooper ST.
  TITLE     Lack of MG53 in human heart precludes utility as a biomarker of
            myocardial injury or endogenous cardioprotective factor
  JOURNAL   Cardiovasc. Res. 110 (2), 178-187 (2016)
   PUBMED   26790476
  REMARK    GeneRIF: MG53 is an effective biomarker of myocardial injury and
            dysfunction in murine hearts. However, MG53 is not expressed in
            human heart and therefore does not hold utility as a clinical
            biomarker of myocardial injury
REFERENCE   2  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Li H, Duann P, Lin PH, Zhao L, Fan Z, Tan T, Zhou X, Sun M, Fu M,
            Orange M, Sermersheim M, Ma H, He D, Steinberg SM, Higgins R, Zhu
            H, John E, Zeng C, Guan J and Ma J.
  TITLE     Modulation of wound healing and scar formation by MG53
            protein-mediated cell membrane repair
  JOURNAL   J. Biol. Chem. 290 (40), 24592-24603 (2015)
   PUBMED   26306047
  REMARK    GeneRIF: MG53 is a facilitator of rapid injury repair, a mediator
            of cell migration, and a modulator of myofibroblast differentiation
            during wound healing
REFERENCE   3  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Cai C, Lin P, Zhu H, Ko JK, Hwang M, Tan T, Pan Z, Korichneva I and
            Ma J.
  TITLE     Zinc Binding to MG53 Protein Facilitates Repair of Injury to Cell
            Membranes
  JOURNAL   J. Biol. Chem. 290 (22), 13830-13839 (2015)
   PUBMED   25869134
  REMARK    GeneRIF: Zn(2+) interacts with MG53 in protection against injury to
            the cell membrane
REFERENCE   4  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Nguyen N, Yi JS, Park H, Lee JS and Ko YG.
  TITLE     Mitsugumin 53 (MG53) ligase ubiquitinates focal adhesion kinase
            during skeletal myogenesis
  JOURNAL   J. Biol. Chem. 289 (6), 3209-3216 (2014)
   PUBMED   24344130
  REMARK    GeneRIF: MG53 induces FAK ubiquitination with the aid of UBE2H
            during skeletal myogenesis.
REFERENCE   5  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Alloush J and Weisleder N.
  TITLE     TRIM proteins in therapeutic membrane repair of muscular dystrophy
  JOURNAL   JAMA Neurol 70 (7), 928-931 (2013)
   PUBMED   23699904
  REMARK    GeneRIF: MG53/TRIM72 protein can be directly applied as a
            therapeutic agent to increase membrane repair capacity of many cell
            types.
            Review article
REFERENCE   6  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Zhu H, Lin P, De G, Choi KH, Takeshima H, Weisleder N and Ma J.
  TITLE     Polymerase transcriptase release factor (PTRF) anchors MG53 protein
            to cell injury site for initiation of membrane repair
  JOURNAL   J. Biol. Chem. 286 (15), 12820-12824 (2011)
   PUBMED   21343302
  REMARK    GeneRIF: membrane-delimited interaction between MG53 and PTRF
            contributes to initiation of cell membrane repair
REFERENCE   7  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Jung SY and Ko YG.
  TITLE     TRIM72, a novel negative feedback regulator of myogenesis, is
            transcriptionally activated by the synergism of MyoD (or myogenin)
            and MEF2
  JOURNAL   Biochem. Biophys. Res. Commun. 396 (2), 238-245 (2010)
   PUBMED   20399744
REFERENCE   8  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Park EY, Kwon OB, Jeong BC, Yi JS, Lee CS, Ko YG and Song HK.
  TITLE     Crystal structure of PRY-SPRY domain of human TRIM72
  JOURNAL   Proteins 78 (3), 790-795 (2010)
   PUBMED   19967786
  REMARK    GeneRIF: Crystal structure of PRY-SPRY domain of human TRIM72.
REFERENCE   9  (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Han S, Kim-Howard X, Deshmukh H, Kamatani Y, Viswanathan P,
            Guthridge JM, Thomas K, Kaufman KM, Ojwang J, Rojas-Villarraga A,
            Baca V, Orozco L, Rhodes B, Choi CB, Gregersen PK, Merrill JT,
            James JA, Gaffney PM, Moser KL, Jacob CO, Kimberly RP, Harley JB,
            Bae SC, Anaya JM, Alarcon-Riquelme ME, Matsuda K, Vyse TJ and Nath
            SK.
  TITLE     Evaluation of imputation-based association in and around the
            integrin-alpha-M (ITGAM) gene and replication of robust association
            between a non-synonymous functional variant within ITGAM and
            systemic lupus erythematosus (SLE)
  JOURNAL   Hum. Mol. Genet. 18 (6), 1171-1180 (2009)
   PUBMED   19129174
  REMARK    GeneRIF: Observational study and meta-analysis of gene-disease
            association. (HuGE Navigator)
REFERENCE   10 (residues 1 to 477)
  AUTHORS   Martin J, Han C, Gordon LA, Terry A, Prabhakar S, She X, Xie G,
            Hellsten U, Chan YM, Altherr M, Couronne O, Aerts A, Bajorek E,
            Black S, Blumer H, Branscomb E, Brown NC, Bruno WJ, Buckingham JM,
            Callen DF, Campbell CS, Campbell ML, Campbell EW, Caoile C,
            Challacombe JF, Chasteen LA, Chertkov O, Chi HC, Christensen M,
            Clark LM, Cohn JD, Denys M, Detter JC, Dickson M,
            Dimitrijevic-Bussod M, Escobar J, Fawcett JJ, Flowers D, Fotopulos
            D, Glavina T, Gomez M, Gonzales E, Goodstein D, Goodwin LA, Grady
            DL, Grigoriev I, Groza M, Hammon N, Hawkins T, Haydu L, Hildebrand
            CE, Huang W, Israni S, Jett J, Jewett PB, Kadner K, Kimball H,
            Kobayashi A, Krawczyk MC, Leyba T, Longmire JL, Lopez F, Lou Y,
            Lowry S, Ludeman T, Manohar CF, Mark GA, McMurray KL, Meincke LJ,
            Morgan J, Moyzis RK, Mundt MO, Munk AC, Nandkeshwar RD, Pitluck S,
            Pollard M, Predki P, Parson-Quintana B, Ramirez L, Rash S, Retterer
            J, Ricke DO, Robinson DL, Rodriguez A, Salamov A, Saunders EH,
            Scott D, Shough T, Stallings RL, Stalvey M, Sutherland RD, Tapia R,
            Tesmer JG, Thayer N, Thompson LS, Tice H, Torney DC, Tran-Gyamfi M,
            Tsai M, Ulanovsky LE, Ustaszewska A, Vo N, White PS, Williams AL,
            Wills PL, Wu JR, Wu K, Yang J, Dejong P, Bruce D, Doggett NA,
            Deaven L, Schmutz J, Grimwood J, Richardson P, Rokhsar DS, Eichler
            EE, Gilna P, Lucas SM, Myers RM, Rubin EM and Pennacchio LA.
  TITLE     The sequence and analysis of duplication-rich human chromosome 16
  JOURNAL   Nature 432 (7020), 988-994 (2004)
   PUBMED   15616553
COMMENT     VALIDATED REFSEQ: This record has undergone validation or
            preliminary review. The reference sequence was derived from
            DA821604.1, AC009088.9, AK131485.1 and DA058421.1.
            On Dec 4, 2009 this sequence version replaced NP_001008275.1.
            
            Publication Note:  This RefSeq record includes a subset of the
            publications that are available for this gene. Please see the Gene
            record to access additional publications.
            
            ##Evidence-Data-START##
            Transcript exon combination :: AK131485.1 [ECO:0000332]
            RNAseq introns              :: single sample supports all introns
                                           SAMEA2158800, SAMEA2162946
                                           [ECO:0000348]
            ##Evidence-Data-END##
FEATURES             Location/Qualifiers
     source          1..477
                     /organism="Homo sapiens"
                     /db_xref="taxon:9606"
                     /chromosome="16"
                     /map="16p11.2"
     Protein         1..477
                     /product="tripartite motif-containing protein 72"
                     /note="mitsugumin-53; tripartite motif containing 72, E3
                     ubiquitin protein ligase"
                     /calculated_mol_wt=52600
     Region          11..57
                     /region_name="RING-HC_TRIM72_C-IV"
                     /note="RING finger, HC subclass, found in tripartite
                     motif-containing protein 72 (TRIM72) and similar proteins;
                     cd16612"
                     /db_xref="CDD:319526"
     Region          14..56
                     /region_name="RING-HC finger (C3HC4-type)"
                     /note="RING-HC finger (C3HC4-type) [structural motif]"
                     /db_xref="CDD:319526"
     Site            order(14,17,29,31,34,37,53,56)
                     /site_type="other"
                     /note="Zn binding site [ion binding]"
                     /db_xref="CDD:319526"
     Region          81..121
                     /region_name="zf-B_box"
                     /note="B-box zinc finger; pfam00643"
                     /db_xref="CDD:306989"
     Site            order(86,89,108,114)
                     /site_type="other"
                     /note="Zn2+ binding site [ion binding]"
                     /db_xref="CDD:237988"
     Site            144
                     /site_type="nitrosylation"
                     /experiment="experimental evidence, no additional details
                     recorded"
                     /note="S-nitrosocysteine. {ECO:0000269|PubMed:24487118};
                     propagated from UniProtKB/Swiss-Prot (Q6ZMU5.2)"
     Site            255
                     /site_type="phosphorylation"
                     /experiment="experimental evidence, no additional details
                     recorded"
                     /note="Phosphoserine. {ECO:0000250|UniProtKB:A0JPQ4};
                     propagated from UniProtKB/Swiss-Prot (Q6ZMU5.2)"
     Region          278..470
                     /region_name="SPRY_PRY_TRIM72"
                     /note="PRY/SPRY domain in tripartite motif-binding protein
                     72 (TRIM72); cd13742"
                     /db_xref="CDD:293976"
     CDS             1..477
                     /gene="TRIM72"
                     /gene_synonym="MG53"
                     /coded_by="NM_001008274.3:285..1718"
                     /db_xref="CCDS:CCDS32437.1"
                     /db_xref="GeneID:493829"
                     /db_xref="HGNC:HGNC:32671"
                     /db_xref="MIM:613288"
ORIGIN      
        1 msaapgllhq elscplclql fdapvtaecg hsfcraclgr vagepaadgt vlcpccqapt
       61 rpqalstnlq larlveglaq vpqghceehl dplsiyceqd ralvcgvcas lgshrghrll
      121 paaeaharlk tqlpqqklql qeacmrkeks vavlehqlve veetvrqfrg avgeqlgkmr
      181 vflaalegsl dreaervrge agvalrrelg slnsyleqlr qmekvleeva dkpqteflmk
      241 yclvtsrlqk ilaespppar ldiqlpiisd dfkfqvwrkm fralmpalee ltfdpssahp
      301 slvvsssgrr vecseqkapp agedprqfdk avavvahqql segehywevd vgdkprwalg
      361 viaaeaprrg rlhavpsqgl wllglregki leahveakep ralrsperrp triglylsfg
      421 dgvlsfydas dadalvplfa fherlprpvy pffdvcwhdk gknaqplllv gpegaea
//

Sivulinkki: S-Nitroso-cystein?

Suomennosta myöhemmin. 

Upplagd av kl. Inga kommentarer:
Etiketter: , , ,
Prenumerera på: Kommentarer (Atom)