Leta i den här bloggen


måndag 28 maj 2018

(2006) APOBEC3 proteiinien ubikitinoituminen ja silppuroituminen . HIV-1 Vif .

APOBEC3-proteiinit voivat joutua retroviruksen infektivitettiproteiinin Vif vaikutuksesta ubikitinaatioon ja proteomisilppuriin. tämä on viruksen tapa  selvitänistä  isäntäkehon puolustuksen  järjestelmistä, jotka pystyvät  toimimaan genomisella tasolla. 
Alla olevassa artikkelissa kerrotaan  mikä E3-ubikitiiniligaasi suorittaa  tätä viruksen evaasiostrategiaa. 
Vif pysyy sitoutumaan niihin ja ubikitinoimaan niitä kompleksin avulla, jonka se tekee  Cullin5, ElonginB ja Elongin C kanssa (Vif-BC-Cul5)  ja tämä on Vif- virusproteiinin antiAPOBEC3 aktiivisuutta.

 LÄHDE:  Virology. 2006 Jan 20;344(2):263-6. Epub 2005 Nov 21.

Ubiquitination of APOBEC3 proteins by the Vif-Cullin5-ElonginB-ElonginC complex.

APOBEC3 proteins are antiviral host factors for a wide variety of retroviruses. HIV-1 Vif overcomes the antiviral activity of APOBEC3G by ubiquitinating the protein. In this study, we examined the ability of Vif to antagonize other family members of APOBEC3 proteins, together with its mechanism. Using HIV infectivity, virion incorporation, immunoprecipitation, and in vitro ubiquitin conjugation assays, we show that the ability of Vif to inhibit antiviral activity of APOBEC3 proteins positively correlates with its ability to bind and ubiquitinate these proteins by a Vif-Cullin5-ElonginB-ElonginC (Vif-BC-Cul5) complex. These results suggest that Vif exhibits its anti-APOBEC3 activity by the ubiquitin ligase activity of the Vif-BC-Cul5 complex.

Inga kommentarer:

Skicka en kommentar