Leta i den här bloggen

måndag 2 april 2018

TRIM41 (Kr.5q35.3), RINCK (RING finger INteracting protein with C Kinase )


TRIM41 (Kr.5q35.3),MGC1127, RINCK, Alaryhmä C IV

Alaryhmä CIV: rakenne RING,B-Box2, CC, PRY/SPRY
Arvellaan että tällä TRIM41 proteiinilla on tehtävää Proteiinikinaasi C signaloinnin alueella. Geenillä on monta transkriptivarianttia ja ne koodaavat eri isoformeja. Sitä esiintyy yleisesti, eniten testiksessä ja aivossa ja lisäksi 25 muussa kudoksessa.
  • Also known as RINCK,Summary:This gene encodes a member of the tripartite motif (TRIM) family. The TRIM family is characterized by a signature motif composed of a RING finger, one or more B-box domains, and a coiled-coil region. This encoded protein may play a role in protein kinase C signaling. Multiple transcript variants encoding different isoforms have been found for this gene. [provided by RefSeq, Oct 2011] Expression: Ubiquitous expression in testis (RPKM 14.3), brain (RPKM 9.9) and 25 other tissues See more

PubMed lähteitä tästä geenistä

  • Related articles in PubMed
  1. Intracellular localization and domain organization of human TRIM41 proteins. Tanaka M, et al. Mol Biol Rep, 2005 Jun. PMID 16022281
  2. M phase-specific association of human topoisomerase IIIbeta with chromosomes. Kobayashi M, et al. Biochem Biophys Res Commun, 2001 Sep 14. PMID 11549288
  4. Amplitude control of protein kinase C by RINCK, a novel E3 ubiquitin ligase. Chen D, et al. J Biol Chem, 2007 Nov 16. PMID 17893151 Abstract
(Suomennosta) Solusignaloinnissa on proteiinikinaasi-C keskeisessä osassa. PKC:n pitoisuudet kontrolloivat agonistin indusoiman signaloinnin amplitudia ja nämä pitoisuuksien muutokset assosioituvat tautitiloihin, joista huomattavin on syöpä; kuitenkaan proteiinin vaihtuvuutta kontrolloivia mekanismeja ei tunneta hyvin. Tässä työssä tutkijat tunnistavat E3-ligaasin, joka katalysoi PKC:n hajoittamista. Erityisesti he identifioivat PKC:n kanssa interaktion tekevän proteiinin RINCK tutkiessaan hiivasolua. RINCK koodasi 581 aminohapon proteiinia, jossa oli RING finger domaani, yksi B-box ja kaksi CC ( coiled coil) domaania - näitä kolmea tyypillistä TRIM- domaania . Immuunisaostustutkimuksisssa havaittiin, että RINCK ja PKC liittyvät soluissa toisiinsa. PKCbeta- fragmentteja tutkittaessa havaittiin, että niiden välisen interaktion takana oli PKC:n C1A domaani. RINCK indusoi sekä koeputkessa että soluissa PKC:n ubikitinaation. Ylimäärin esiintyessään RINCK vaikutti PKC-pitoisuuksien vähenemistä. RINCK:n poisto geneettisesti lisäsi PKC- pitoisuuksia. Tämä lisääntymä koski kaikkia PKC-isozyymejä. Tästä tutkimuksesta käy ilmi, että näin on löytynyt uusi mekanismi, joka kontrolloi PKC-signaloinnin amplitudia ubikitinaatiolla, jota katalysoi RINCK, E3 ubikitiiniligaasi, joka tunnistaa spesifisesti PKC isoformien C1A-domeenin.
  • Protein kinase C (PKC) isozymes play a central role in cellular signaling. Levels of PKC control the amplitude of agonist-induced signaling and alterations in these levels are associated with disease states, most notably cancer, yet mechanisms that control the turnover of the protein are poorly understood. Here we identify an E3 ligase that catalyzes the ubiquitin-mediated degradation of PKC. Specifically, we identified a RING finger domain-containing protein, RINCK (for RING-finger protein that interacts with C kinase) from a yeast two-hybrid screen using the amino terminus of PKCbeta as bait. RINCK encodes a protein of 581 amino acids that contains a RING finger domain, a B-box, and two coiled-coil regions, the three domains that form the signature motif of the large family of diverse TRIM (tripartite motif) proteins. Co-immunoprecipitation studies using tsA201 cells reveal that RINCK and PKC associate with each other in cells. Studies using fragments of PKCbeta reveal that this interaction is mediated by the C1A domain of PKC. RINCK induces the ubiquitination of PKC both in vitro and in cells. Overexpression of RINCK reduces the levels of PKC in cells, whereas genetic knockdown of endogenous RINCK increases the levels of PKC. This increase was observed for all PKC isozymes examined (including conventional, novel, and atypical). The RINCK-mediated degradation of PKC occurs independently of the classic phorbol ester-mediated down-regulation: genetic depletion of RINCK had no effect on the phorbol ester-mediated down-regulation and, additionally, up-regulated the levels of isozymes that cannot bind phorbol esters. Our data reveal a novel mechanism that provides amplitude control in PKC signaling through ubiquitination catalyzed by RINCK, an E3 ligase that specifically recognizes the C1 domain of PKC isoforms.PMID: 17893151 DOI: 10.1074/jbc.M703320200
GeneRIFs: Gene References Into FunctionsWhat's a GeneRIF?

PubMed TRIM41 proteiinistatarkempia yksityiskohtia:

Isoformi alfa ( 1) Domaanien nimet englanniksi.
Aminohapot 20 - 48: RING (Zn finger 40 - 60 residues that bind 2 Zn atoms)
Aminohapot 226-263 :B-Box type Zn finger (CHC3H2)
Aminohapot 263- 374: Apolipoprotein A1/A4/E domain
Aminohapot 286-381: MIT_CorA like, metal ion transporter CorA-like divalent cation transporter superfamily
Aminohapot: 432-630 SPRY_PRY TRIM41, PRY/SPRY

Kun vertailee isoformeja 1 ja 2 keskenään, erot ovat PRY/SPRY domaanissa.
Muistiin 2.4. 2018 

PKC on hyvin tärkeä entsyymi. Siitä löytyy paljon karttoja netistä: ESIM https://www.intechopen.com/source/html/48370/media/fig1.png
Upplagd av kl.
Etiketter: ,

Inga kommentarer:

Skicka en kommentar

Prenumerera på: Kommentarer till inlägget (Atom)