MUC9 (1p13.2): Geenin ensisijainen nimi OVGP1 , estrogeenista riippuva

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/5016
Otan suoraan rakenteen, koska tämä musiini näyttää kuuluvan kahteenkin eri perheeseen. ja ensisijainen geeninimi ei ole MUC9, vaan OVGP1.  Erilaisuutta muihin musiineihin on sen riippuvuus hormonaalisesta säätelystä.


(Finnish)  Konservatiiviset domeenit ovat nekin erikoisia:
GH18 kitolektiini, kitotriosidaasidomeeni. Tämä konservoitunut domeeniperhe käsittää koko joukon katalyyttisesti inaktiiveja kitinaasin kaltaisia lektiinejä eli kitolektiineja kuten YKL-39, YKL-40, HCGP39), YM1, oviduktiini ja AMCaasi (hapan,  lämminveristen kitinaasi)  sekä katalyyttisesti aktiivit kitotriosidaast Konservoitunut domeeni käsittää  kahdeksan säikeisen  alfa-beta-tuppipoimun kuuluen  18-glykosyylihydrolaasien perheeseen.  Tässä poimussa on huomattavan aktiivi  vako beta-tupen C-terminaalissa. Kitolektiineiltä pututuu avainkohdan aktiivi glutamaatti ( protonin luovuttaja, jota hydrolyyttiseen aktiivisuuteen tarvitaan) , mutta siinä on säilyneenä erittäin konservoituneet  aminohapot, jotka  osallistuvat oligosakkaridien sitomiseen.  Kitotriosidaasi on kitinolyyttinen entsyymi,  jota esiintyy kypsissä makrofageissa, mikä viittaa siihen, että se osallistuu  antimikrobiaaliin puolustukseen. Kitotriosidaasi hydrolysoi kitotrioosia samoin kuin kolloidaalista kitiiniä  ja tuloksena on kitobioosia ja sen takia sitä pidetään exokitinaasina.
Kitotriosidaasia esiintyy kahdessa päämuodossa , isompi muoto konvertoituu pieneksi muodoksi joko  RNA- translaatiolla   tai posttranslationaalisella prosessoinnilla.  Vaikkakin pienempi muoto, jossa on ainoastaan kitinaasidomeeni, riittääkin kitinolyyttiseen aktiivisuutteen, isommassa muodossa lisänä oleva  C-terminaalinen kitiiniä sitova domeeni  (Cbd) omaa osuutta kolloidaalisen  kitiinin prosessoinnissa.
Ihmisellä kitotriosidaasigeeni on epäessentielli  (ei ehdottoman välttämätön), koska 35% väestöstä on heterozygootteja ja 6% on homozygootteja inaktiivin geenimuodon suhteen.
HCGP39 on ihmisen 39-kilodaltonin  rustoglykoproteiini,  jolla ajatellaan olevan osuutta sidekudoksen uudelleen muovaamisessa ja puolustuksessa patogeenejä vastaan.

Conserved Domains (2) summary

cd02872
Location:24 → 382

GH18_chitolectin,_chitotriosidase; This conserved domain family includes a large number of catalytically inactive chitinase-like lectins (chitolectins) including YKL-39, YKL-40 (HCGP39), YM1, oviductin, and AMCase (acidic mammalian chitinase), as well as catalytically active  chitotriosidases. The conserved domain is an eight-stranded alpha/beta barrel fold belonging to the family 18 glycosyl hydrolases. The fold has a pronounced active-site cleft at the C-terminal end of the beta-barrel. The chitolectins lack a key active site glutamate (the proton donor required for hydrolytic activity) but retain highly conserved residues involved in oligosaccharide binding. Chitotriosidase is a chitinolytic enzyme expressed in maturing macrophages, which suggests that it plays a part in antimicrobial defense. Chitotriosidase hydrolyzes chitotriose, as well as colloidal chitin to yield chitobiose and is therefore considered an exochitinase. Chitotriosidase occurs in two major forms, the large form being converted to the small form by either RNA or post-translational processing. Although the small form, containing the chitinase domain alone, is sufficient for the chitinolytic activity, the additional C-terminal chitin-binding domain of the large form plays a role in processing colloidal chitin. The chitotriosidase gene is nonessential in humans, as about 35% of the population are heterozygous and 6% homozygous for an inactivated form of the gene. HCGP39 is a 39-kDa human cartilage glycoprotein thought to play a role in connective tissue remodeling and defense against pathogens.

COG3889 Predicted periplasmic protein [Function unknown] COG3889 is the only member of the superfamily cl28569
Location:368 → 557   COG3889; Predicted periplasmic protein [Function unknown]

 

 Tässä tulee mieleen, että tämä musiinimiljöön  kitiiniprosessointi saattaa olla suotuisa ja haluttu miljöö  Vibrio Choleraelle  ja edullinen sen kitiiniprogrammissa. 

 

Otan sitaatin  väitöskirjasta  (2015):

 

Jon Benktander. Studies of glycosphingolipids in infection, immunity and differentiation. Microbial  glycan adhesion. Vibrio cholerae. 

 

"The requirements for adhesion of V. cholerae bacterial cells to the human intestinal epithelium have until now not been investigated. A potential  candidate adhesin is the chitin binding  protein GbpA that has been found to bind chitin surfaces, human intestinal cells and mouse intestine. However, no carbohydrate structure required for GbpA binding to the human small intestine has been identified."

 

 

jatkan rakenteesta, prim. sekvenssistä erikseen, referenssit ja historian vuosiluvut  erikohtaan.