COP9 signalosomi vertailtuna proteosomin (26S) LID partikkeliin (19S) Eroja ja yhtäläisyyksiä löytyy.

https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00294-015-0525-7

 Tiivistelmästä suomennosta: COP9-signalosomi ja proteosomin 26S raeknteen LID osa ovat konservoituneita makromolekyylikompleksena ja niissä on vähintäin 8 alayksikköä ja  molekyylipainot suunnilleen 350 kDa. COP9 signalosomi eli CSN ja LID ovat molemmat  osia ubikitiini-proteosomitiestä  ja ne pilkkovatr  lysiinisivuketjujen isopeptidisidoksia kohdeproteiineista. CSN pilkkoo  ubikitiinin kaltaiselta proteiinilta Nedd8 isopeptidisillan  culliinista , kun taas LID pilkkoo ubikitiinin  sellaisista kohdeproteiineista, jotka ovat matkalla silppuroitavaksi.CSN ja LID ovat rakenteellisesti ja toiminnallisesti samanlaisia, mutta koostumistie näyttää olevan erilainen. Koostuminen eroaa ainakin viimeisen  alayksikön  liittymisessä koostunutta kompleksia  edeltävään subkompleksiin.  Tässä katsauksessa kohdistutaan  CSN ja LID kompleksien rakenteen, funktion ja koostumiseen samankaltaisuuksiin ja erilaisuuksiin


Abstract

The COP9 signalosome (CSN) and the proteasomal LID are conserved macromolecular complexes composed of at least eight subunits with molecular weights of approximately 350 kDa. CSN and LID are part of the ubiquitin–proteasome pathway and cleave isopeptide linkages of lysine side chains on target proteins. CSN cleaves the isopeptide bond of ubiquitin-like protein Nedd8 from cullins, whereas the LID cleaves ubiquitin from target proteins sentenced for degradation. CSN and LID are structurally and functionally similar but the order of the assembly pathway seems to be different. The assembly differs in at least the last subunit joining the pre-assembled subcomplex. This review addresses the similarities and differences in structure, function and assembly of CSN and LID.

Keywords

COP9 signalosome CSN 26S proteasome LID Aspergillus nidulans Assembly