Tällä TRIML1 proteiinilla on E3-ubikitiini-proteiiniligaasin kaltaisuutta. Sen funktiota ei ole määritelty. Ortologisella hiiren proteiinilla on havaittu sitoutumista ubikitiinispesifiseen proteaasiin 5 (USP5) ja se osallistuu blastokystikehitysvaiheeseen. Sitä esiintyy rajoitetusti vain testiksessä.
TRIML1 proteiinissa on 468 aminohappoa. Rakenteestä on havaittu 130-184 kohdasa NDUFB10, NADH-ubikitiini oxidoreduktaasin alayksikkö 10.
Kohdassa 16-56 on N-terminaalinen Zf-C3HC4_N, Zinc finger C3H4-tyyppinen RING struktuuri.
Kohdassa 287-462 SPRY-PRY-C-1 .
Samanlaista PRY/SPRY domeenia on lukuisissa TRIM-proteiineissa (5,6,7,10,11,17,20,21,27,35,38,41,50,58,60,62,69,72 ).
(CIV alaluokan Bromodomeeni B30.2 on toiselta nimeltä PRYSPRY).
Alla on TRIML1 peptidijärjesteys ja siinä on merkattu CC kohdat ( Coiled coil).
Tähän yhteyteen PubMed esittää ylistaä ubikitinaation alueelta.
Related articles in PubMed
-
Characterization
and potential function of a novel pre-implantation embryo-specific
RING finger protein: TRIML1. Tian L, et al. Mol Rep
-
od Dev, 2009 Jul. PMID 19156909
-
Citalopram and escitalopram plasma drug and metabolite concentrations: genome-wide associations. Ji Y, et al. Br J Clin Pharmacol, 2014 Aug. PMID 24528284, Free PMC Article
-
Systematic analysis of dimeric E3-RING interactions reveals increased combinatorial complexity in human ubiquitination networks. Woodsmith J, et al. Mol Cell Proteomics, 2012 Jul. PMID 22493164, Free PMC Article
-
Interactions of pathological hallmark proteins: tubulin polymerization promoting protein/p25, beta-amyloid, and alpha-synuclein. Oláh J, et al. J Biol Chem, 2011 Sep 30. PMID 21832049, Free PMC Article
-
Diversification
of transcriptional modulation: large-scale identification and
characterization of putative alternative promoters of human genes.
Kimura K, et al. Genome Res, 2006 Jan.
-
https://www.uniprot.org/blast/?about=Q8N9V2[184-237]&key=Coiled%20coil
-
PMID 16344560, Free
PMC Article
10 20 30 40 50
MSTADLMENL REELTCFICL DYFSSPVTTE CGHSFCLVCL LRSWEEHNTP
60 70 80 90 100
LSCPECWRTL EGPHFQSNER LGRLASIARQ LRSQVLQSED EQGSYGRMPT
110 120 130 140 150
TAKALSDDEQ GGSAFVAQSH GANRVHLSSE AEEHHREKLQ EILNLLRVRR
160 170 180 190 200
KEAQAVLTHE KERVKLCQEE TKTCKQVVVS EYM KMHQFLK EEEQLQLQLL
210 220 230 240 250
EQEEKENMRK LRNNEIKLTQ QIRSLSKMIA QIESSSQSSA FESLEEVRGA
260 270 280 290 300
LERSEPLLLQ CPEATTTELS LCRITGMKEM LRKFSTEITL DPATANAYLV
310 320 330 340 350
LSEDLKSVKY GGSRQQLPDN PERFDQSATV LGTQIFTSGR HYWEVEVGNK
360 370 380 390 400
TEWEVGICKD SVSRKGNLPK PPGDLFSLIG LKIGDDYSLW VSSPLKGQHV
410 420 430 440 450
REPVCKVGVF LDYESGHIAF YNGTDESLIY SFPQASFQEA LRPIFSPCLP
460
NEGTNTDPLT ICSLNSHV
Inga kommentarer:
Skicka en kommentar