Lektiinit, Lektiiniryhmät

Kertausta LEKTIINEISTÄ, varsinkin animaalissita lektiineistä.
lektiineitä on kaikkialla luonnossa, muta tässä koetan  selvittää  niistä sellaisia, jotka ovat ihmiselle tärkeitä ihmisen ja ympräistän rajapinnassa, esim ihmisenimmuunijärjestelmän kyvssä tunnistaa  mikrobeita hahmontunnsitusjärjestelmällä. 
http://www.imperial.ac.uk/research/animallectins/ctld/lectins.htmlhttp://www.imperial.ac.uk/research/animallectins/ctld/lectins.html

 Johdantoa lektiiniperheisiin.
Tämä netistä löytynyt  artikkeli antaa yhteenvedon tunnetuista lektiiniperheistä ja yleiskatsauksen niiden soluun sijoittautumisesta, ligandia sitovista ominaisuuksista ja eri perheitten evoluutiosta .Lisäksi on mainittu linkkejä, joista saa yksityiskohtaista tietoa jokaisen lektiiniperheen rakenteesta, sokeria sitovasta aktiivisuudesta, biologisesta funktiosta ja perheeseen kuuluvien  proteiinien evoluutiosta ja  sekvensseistä.
Solupinnoilla monimutkaiset oligosakakridirakenteet ovat petautuneena extrasellulaariseen matriisiin (ECM) ja liittyneenä eritettyihin glykoproteiineihin (gp). Näillä oligosakkarideilla voi olla rakenteellisia tehtäviä, ne voivat välittää glykokonjugaattien liikettä solupintaan  tai ne toimivat  markkereina, jotka välittävät solu-solu- tai solu- matriisi-tunnistustapahtumia. Sokereitten  struktuurittomat roolit yleensä vaativat sokeria sitovien lektiinien osallistumista, ja niissä sokeria sitova aktiivisuus  perustuu johonkin  lektiinipolypeptisissä olevaan yksittäiseen proteiinimoduliin tässä  lektiinipolypeptidissä.  (Lektiinipolypeptidit sisältävät  typpeä ja sen takia lektiineillä on selkeät hahmonsa, struktuurit, jonka suhteen sokerit ovat struktuurittomia-  esim sokerista ei voi rakentaa kehokudoksia, ne ovat energia-aine;  sokerit tarvitsevat lektiiniapua). Lektiinien  moduleita  merkataan CRD, hiilihydraattia tunnistava domeeni.

Introduction to lectin families

• This page provides a summary of the known lectin families, and an overview of the subcellular location and ligand binding specificities and evolution of the different families.  The links below provide more detailed information on the structure, sugar-binding activity, biological function and evolution of proteins in each of the lectin families as well as annotated sequence alignments.

• Complex oligosaccharide structures are displayed at cell surfaces, incorporated into the extracellular matrix and attached to secreted glycoproteins.  These oligosaccharides can serve structural roles, mediate movement of glycoconjugates to the cell surface or act as markers that mediate cell-cell and cell-matrix recognition events.  The non-structural roles of sugars generally require the participation of sugar-binding lectins (Drickamer and Taylor, 1998),  in which sugar-binding activity can usually be ascribed to a single protein module within the lectin polypeptide.  Such a module is referred to a carbohydrate-recognition domain (CRD). 

 Selkärankaisten CRD- moduleita omaavissa lektiineissa  on havaittu lukuisia  rakenteellisesti erilaisia perheitä.  Kahdeksan  hyvin  selvitettyä ryhmää jaetaan neljän   lektiiniperheen ryhmään, jotka lähinnä esiintyvät solunsisäisesti  eli intrasellulaarisesti ja  toiseen neljään ryhmään, jotka esiintyvät extrasellulaarisesti. 

Intrasellulaariet lektiiniperheet ovat :

1. Calnexiiniperhe

2. M-tyyppisen lektiinin perhe

3. L-tyyppisen lektiinin perhe

4. P-tyyppisen lektiinin perhe.  

(Nämä sijaitsevat solun luminaalisissa aitioissa, kalvojen muodostamissa onteloissa,  sekretorisen tien alueella  ja toimivat eritettävien glykoproteiinien kypsymisprosessissa  liikennöinnissä, lajittelussa ja kohdentamisessa)

Extrasellulaariset lektiiniperheet  ovat 

5. C-tyyppisen lektiinin perhe

6. R-tyyppisen lektiinin perhe

7. Siglec- perhe

8. Galektiiniperhe  

(Nämä erittyvät joko extrasellulaariseen matriisiin (ECM) tai kehonesteisiin tai niitä sijoittautuu plasmakalvoon (PM) ja ne välittävät useita funktioita, solun adheesiosta signalointiin, glykoproteiinin  poispuhdistamiseen ja patogeeenin hahmontunnistukseen (PAMP tunnistus)) 

Uudempana löytönä pidetään  animaalisten lektiinien lisäryhmää.

9.  F-box-lektiinit

10. Fikoliinit

11. Kitinaasin kaltaiset lektiinit

12. F-tyyppiset lektiinit

13. Intelektiini, eglektiinit

(Näistä joillakin on edellisiä  täydentäviä tehtäviä)

•  CRDs in vertebrate lectins fall into a number of structurally distinct families.  Of the eight well-established groups, four contain lectins that are predominantly intracellular and four contain lectins that generally function outside the cell.  The intracellular lectins - calnexin family, M-type, L-type and P-type - are located in luminal compartments of the secretory pathway and function in the trafficking, sorting and targeting of maturing glycoproteins.  The extracellular lectins - C-type, R-type, siglecs and galectins - are either secreted into the extracellular matrix or body fluids, or localized to the plasma membrane, and mediate a range of functions including cell adhesion, cell signalling, glycoprotein clearance and pathogen recognition.  Recent findings point to the existence of additional new groups of animal lectins - F-box lectins, ficolins, chitinase-like lectins, F-type lectins and intelectins - some of which have roles complementary to those of the well-established lectin families.

Artikkeliin liittyy valaiseva kuva  solun  kalvojärjstelmästä, joka tekee  glykoproteiinien  kypsyttämistä ja eritystä solupintaa kohtaan. Tämän kypsymisen aikana on tärkeä proteiinin  oikea laskostuminen. Jos laskostuminen on  väärää, proteiini joutuu ERAD- hajoitukseen (Endoplasmiseen retikulumiin  assosioitunut hajoitustie, Unfolded protein response (UPR), Endoplasmisen retikulumin  laadunkotnrollijärjestelmä (ERQC), endoplasmiseen retikulumiin assosioitunut hajoittaminen, ( ERAD). 

Sections in this page

Summary of lectin families

Location and ligand binding specificity  

 Reference : Drickamer, K. and Taylor, M.E. (1998) Evolving views of protein glycosylation. Trends Biochem. Sci., 23, 321-324.

Evolution

 

Information

Calnexin   M-type   L-type   P-type   R-type   Galectins   I-type   C-type

F-box lectins   Ficolins   Chitinase-like lectins   F-type   Intelectins

Sequence alignments

Calnexin   M-type   L-type   P-type   R-type   Galectins   I-type   C-type

F-box lectins   Ficolins   Chitinase-like lectins   F-type   Intelectins

Summary of lectin families

Lectin family	Typical saccharide ligands	Subcellular location	Examples of functions
Calnexin	Glc1Man9	ER	Protein sorting in the endoplasmic reticulum.
M-type lectins	Man8	ER	ER-associated degradation of glycoproteins.
L-type lectins	Various	ER, ERGIC, Golgi	Protein sorting in the endoplasmic reticulum.
P-type lectins	Man 6-phosphate, others	Secretory pathway	Protein sorting post-Golgi, glycoprotein trafficking, ER-associated degradation of glycoproteins, enzyme targeting.
C-type lectins	Various	Cell membrane, extracellular	Cell adhesion (selectins), glycoprotein clearance, innate immunity (collectins).
Galectins	b-Galactosides	Cytoplasm, extracellular	Glycan crosslinking in the extracellular matrix.
I-type lectins (siglecs)	Sialic acid	Cell membrane	Cell adhesion.
R-type lectins	Various	Golgi, Cell membrane	Enzyme targeting, glycoprotein hormone turnover.
F-box lectins	GlcNAc2	Cytoplasm	Degradation of misfolded glycoproteins.
Ficolins	GlcNAc, GalNAc	Cell membrane, extracellular	Innate immunity.
Chitinase-like lectins	Chito-oligosaccharides	Extracellular	Collagen metabolism (YKL-40).
F-type lectins	Fuc-terminating oligosaccharides	Extracellular	Innate immunity.
Intelectins	Gal, galactofuranose, pentoses	Extracellular/cell membrane	Innate immunity.  Fertilization and embryogenesis.

Return to top