Sitraattivuo. Fe-S- klusterivaihde ja akonitaasit . Sitruunahapposykli.

 KATSAUS BIOMETALLEISTA: 

Fe-S- klusteri Fe-S, Klusterivaihde, akonitaasit ja sitraattivuon säätely.  Sitruunahapposykli. 

Rauta ja sitraatti ovat essentiellejä useimpien organismien aineenvaihdunnalle. Normaaliin fysiologiaan ja elossapysymiseen on kriittistä solutason ja systeemitason raudan ja sitraatin  biologian säätely. Mitokondrian ja soluliman eli sytosolin akonitaasientsyymit katalysoivat  sitraatin ja isositraatin  keskeistä muuttumista. Akonitaasinaktiviteetteihin vaikuttaa raudan pitoisuudet, oksidatiivinen stressi ja rauta-rikki-klusterin biogeneesilaitteiston  tila.  Fe-S- klustereitten koostuminen ja  erkaantuminen  ovat  avainasemassa oleva prosessi sitruunahappokierrossa toimivan mitokondriaalisen akonitaasin entsyymiaktiviteetin säätelyssä. Sen lisäksi niistä  kontrolloituu  sytosolisen akonitaasin  raudantunnistuminen  ja RNA:ta sitovat aktiivisuudet  Tämä entsyymi on  rautasääteinen proteiini 1 (IRP1). Katsauksessa käsitellään akonitaasien keskeistä osaa proteiinien välisessä aineenvaihdunnassa  ja  selvitellään,kuinka  raudan homeostaasi ja Fe-S klustgereiden biogeneesi  säätelee  Fe-S-klusterivaihdetta ja moduloi  solunsisäistä sitraattivuota.

Suomennsota 28.3. 2022

LÄHDSE: Review

. 2007 Jun;20(3-4):549-64.

doi: 10.1007/s10534-006-9047-6. Epub 2007 Jan 5.

Metabolic regulation of citrate and iron by aconitases: role of iron-sulfur cluster biogenesis

Wing-Hang Tong  ¹ , Tracey A Rouault

 DOI: 10.1007/s10534-006-9047-6

Abstract

Iron and citrate are essential for the metabolism of most organisms, and regulation of iron and citrate biology at both the cellular and systemic levels is critical for normal physiology and survival. Mitochondrial and cytosolic aconitases catalyze the interconversion of citrate and isocitrate, and aconitase activities are affected by iron levels, oxidative stress and by the status of the Fe-S cluster biogenesis apparatus. Assembly and disassembly of Fe-S clusters is a key process not only in regulating the enzymatic activity of mitochondrial aconitase in the citric acid cycle, but also in controlling the iron sensing and RNA binding activities of cytosolic aconitase (also known as iron regulatory protein IRP1). This review discusses the central role of aconitases in intermediary metabolism and explores how iron homeostasis and Fe-S cluster biogenesis regulate the Fe-S cluster switch and modulate intracellular citrate flux.