Fe-S- klusteri Fe-S, Klusterivaihde, akonitaasit ja sitraattivuon säätely. Sitruunahapposykli.
Rauta ja sitraatti ovat essentiellejä useimpien organismien aineenvaihdunnalle. Normaaliin fysiologiaan ja elossapysymiseen on kriittistä solutason ja systeemitason raudan ja sitraatin biologian säätely. Mitokondrian ja soluliman eli sytosolin akonitaasientsyymit katalysoivat sitraatin ja isositraatin keskeistä muuttumista. Akonitaasinaktiviteetteihin vaikuttaa raudan pitoisuudet, oksidatiivinen stressi ja rauta-rikki-klusterin biogeneesilaitteiston tila. Fe-S- klustereitten koostuminen ja erkaantuminen ovat avainasemassa oleva prosessi sitruunahappokierrossa toimivan mitokondriaalisen akonitaasin entsyymiaktiviteetin säätelyssä. Sen lisäksi niistä kontrolloituu sytosolisen akonitaasin raudantunnistuminen ja RNA:ta sitovat aktiivisuudet Tämä entsyymi on rautasääteinen proteiini 1 (IRP1). Katsauksessa käsitellään akonitaasien keskeistä osaa proteiinien välisessä aineenvaihdunnassa ja selvitellään,kuinka raudan homeostaasi ja Fe-S klustgereiden biogeneesi säätelee Fe-S-klusterivaihdetta ja moduloi solunsisäistä sitraattivuota.
Suomennsota 28.3. 2022
LÄHDSE: Review
. 2007 Jun;20(3-4):549-64.
doi: 10.1007/s10534-006-9047-6.
Epub 2007 Jan 5.
Metabolic regulation of citrate and iron by aconitases: role of iron-sulfur cluster biogenesis
Iron and citrate are essential for the metabolism of most
organisms, and regulation of iron and citrate biology at both the
cellular and systemic levels is critical for normal physiology and
survival. Mitochondrial and cytosolic aconitases catalyze the
interconversion of citrate and isocitrate, and aconitase activities are
affected by iron levels, oxidative stress and by the status of the Fe-S
cluster biogenesis apparatus. Assembly and disassembly of Fe-S clusters
is a key process not only in regulating the enzymatic activity of
mitochondrial aconitase in the citric acid cycle, but also in
controlling the iron sensing and RNA binding activities of cytosolic
aconitase (also known as iron regulatory protein IRP1). This review
discusses the central role of aconitases in intermediary metabolism and
explores how iron homeostasis and Fe-S cluster biogenesis regulate the
Fe-S cluster switch and modulate intracellular citrate flux.
Koska sars.2 koronavirus näyttää tekevän interaktioita mitokondriaan, katson joitain proteiinirykelmiä hengitysketjusta, joka on tavattoman monesta komponentista koostunut. Koska C1- kompleksissa on useita Fe-S klusterin sisältäviä kohtia, tarkkaan sellaisia proteiineja erityisesti, sillä Sars-2 virus koettaa asettaa epätasapainoon ihmiskehon rudansäätelyjärjestelmän ja rakentaa viruksen omaa Fe-S- klusteria ja järjestelee ihmisen Fe-S- klusteriproteiinien funktioita viruksen eduksi. Koska ihmisen hapensaanti perustuu rautaa sisältävien proteiinien funktioihin, ihminen joutuu lopulta syvään hypoksiaan, jolle ei ole mitään yksinkertaista korjausmenetelmää. Sars-2 virus ottaa raudan (Fe) irti hemirakenteesta ja samoin rikkiä (S) irti rikkipitoisista aminohapoista ja syntetisoi omia rauta-rikki-klustereitaan (Fe-S- laatuja), jotka myös avustavat sitä hoitamaan omaa bioelektroniikkaa. Muistiin 24.6. 2021. Tänä aamuna katsoin erilaisia malleja Fe-S-klustereista. Asetan siitäkin artikkelista linkin
Suomennan 28.3. 2022 :
Mitokondriaalisen CI kompleksin koostumuksen merkityksestä terveydessä ja sairauksissa.
Rauta (Fe)-rikki (S)-aineenvaihdunta on essentielliä solutoiminnalle ja mitokondrian avainprosesseja. Tässä katsauksessa on keskiönä mitokondrian Fe-S-klustereiden rakenne ja koostuminen ja niiden osuus erilaisissa aineenvaihdunnallisissa prosesseissa, joita mitokondrioissa ( solun energialaitoksessa) tapahtuu. Fe-S-klusterit ovat kriittisiä mitokondriaaliselle hengitykselle, jossa niitä tarvitaan mitokondrian rakenteellisten hengityskompleksien I, II ja III koostumiseen, stabiiliuteen ja funktioon. Fe-S - klustereilla on myös tärkeitä funktioita sitruunahapposyklissä, DNA:n aineenvaihdunnassa ja apoptoosissa ( ohjelmoidussa solukuolemassa). Jo kauan on tunnistettu Fe-S-pitoisia proteiineja ja niiden monipuolisia tehtäviä solufunktioissa, jossa mitokondria-alue on jokseenkin viimeaikaista tutkimuskenttää ja todennäköistä on, että se alue on vain osittain selvitettyä. Artikkeli selvittää, mitä nykyisin tiedetään tällä kentällä ja antaa esimerkkiä solun muistakin rauta-rikki-proteiineista valaisten niiden monimuotoisia rooleja.
Understanding mitochondrial complex I assembly in health and disease.
Iron-sulfur metabolism is essential for cellular function and is a key
process in mitochondria. In this review, we
focus on the structure and assembly of mitochondrial iron-sulfur
clusters and their roles in various metabolic processes that
occur in mitochondria. Iron-sulfur clusters are crucial in mitochondrial
respiration, in which they are required for the
assembly, stability, and function of respiratory complexes I, II, and
III. They also serve important functions in the citric acid
cycle, DNA metabolism, and apoptosis. Whereas the identification of
iron-sulfur containing proteins and their roles in
numerous aspects of cellular function has been a long-standing research
area, that in mitochondria is comparatively recent,
and it is likely that their roles within mitochondria have been only
partially revealed. We review the status of the field and
provide examples of other cellular iron-sulfur proteins to highlight
their multifarious roles.
